ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по Химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.

 
Всё о Химии - Ximia.org

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

Главными источниками белков для человека являются пищевые продукты животного и растительного происхождения. В табл. 12.4 представлены средние данные о содержании белка в основных пищевых продуктах. Главным образом животные (мясо, рыба, сыр) и только некоторые растительные (горох, соя) продукты богаты белками, в то время как наиболее распространенные растительные пищевые продукты содержат небольшие количества его.

Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в пищеварительном тракте «настроен» таким образом, чтобы путем последовательного действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника. Примерно 95–97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Следовательно, ферментный аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до конечных продуктов гидролиза белков – свободных аминокислот. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—NH— белковой молекулы.

Протеолитические ферменты (протеиназы) обладают широкой специфичностью действия, определяемой как размером полипептида, так и структурой радикалов аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи. Основные ферменты, катализирующие гидролитический распад пищевых белков и пептидов, приведены в табл. 12.5.

Следует подчеркнуть, что с пищей человек получает огромное разнообразие белков, однако все они подвергаются воздействию ограниченного числа протеиназ. Эти ферменты относятся к классу гидролаз (см. главу 4) и часто называются также пептидазами. Известны две группы пептидаз: экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопеп-тидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. Эндопептидазы обладают разной субстратной специфичностью действия, всецело определяемой природой радикалов аминокислот по соседству с разрываемой пептидной связью, поэтому белковая молекула распадается под действием разных эндопептидаз на строго определенное число пептидов, сравнительно легко идентифицируемых методами хроматографии и электрофореза (метод отпечатков пальцев). Это свойство эндопептидаз нашло широкое применение в исследовательской работе при выяснении первичной структуры индивидуальных белков.

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

 

Всё о Химии для учителей, учеников, студентов и просто химиков