ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по Химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.

 
Всё о Химии - Ximia.org

ИНТЕРФЕРОНЫ


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


ИНТЕРФЕРОНЫ (от лат. inter - взаимно, между собой и ferio - ударяю, поражаю), видоспецифич. белки, вырабатываемые клетками позвоночных животных в ответ на действие индукторов (обычно вирусы, двухцепочечные вирусные РНК или митогены).
Лейкоцитарный И. (a-И.) - смесь белков, продуцируемых лейкоцитами при воздействии на них вирусов. Позвоночные животные имеют неск. генов, кодирующих разл. a-И. Известна первичная структура ок. 20 a-И. человека, определенная из последовательности нуклеотидов соответствующих генов и, частично, анализом самих И. Их относит. содержание в смеси зависит от типа продуцирующих клеток и от типа индуктора. Мол. м. a-И. колеблется от 18 тыс. до 25 тыс., рI от 5,5 до 7,5; кислотоустойчивы - не теряют своей активности при рН 2. Большинство известных И. этой группы - негликозилир. белки, имеющие приблизительно 80%-ную гомологию и не содержащие потенциального участка гликозилирования. Гликозилиропаны только нек-рые a-И., выделенные из опухолевых лейкоцитов (углеводная компонента содержит остатки глюкозамина и галактозамина). Синтезируются a-И. в виде предшественников, от к-рых затем отщепляются сигнальные пептиды, содержащие 23 аминокислотных остатка (человек, мышь), с образованием зрелых И., содержащих 166-165 (человек) или 166-167 (мышь) аминокислотных остатков. Наиб. распространенные a-И. человека - a2-И. (А-И.), a1-И. (D-И.) и a3-И. (F-И.). Они содержат на N-конце остаток цистеина, к-рый участвует в образовании одного из двух имеющихся в молекуле дисульфидных мостиков. Наличие этих мостиков важно для биол. активности, к-рая теряется при действии на такие И. восстановителей (напр., 2-меркаптоэтанола). a-И. не теряют биол. активности при действии на них ионогенных ПАВ, напр. Na-соли дедецилсульфата. От С-конца этих И. может отщепляться пептид, состоящий из неск. аминокислотных остатков. a-И. обладают широким спектром биол. действия; наиб. изучена их антивирусная, иммунорегуляторная и антиопухолевая активности.
Фибробластный И. (b-И.) - один или неск. гликопротеинов, синтезируемых фибробластами (клетки, способные синтезировать волокнистые структуры соединит. ткани) при воздействии на них двухспиралъной РНК. Мол. м. 20 тыс., белковая часть b-И. человека состоит из 166 аминокислотных остатков и содержит участок гликозилирования (Asn-Glu-Thr; букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты). Имеется приблизительно 30%-ная гомология в первичных структурах a- и b-И. Стабилен в кислотной среде при рН р-ра вплоть до 2,0. Фибробласты человека синтезируют полипептидную цепь b-И. в виде предшественников, от к-рых затем отщепляется сигнальный пептид, состоящий из 21 аминокислотного остатка, с образованием зрелых И. По своему биол. действию сходен с a-И.; взаимод. с теми же клеточными рецепторами.
Иммунный И. (g-И.) - простой белок или гликопротеины, синтезируемые Т-лимфоцитами при воздействии на них митогенов (стафилококкового энтеротоксина, нек-рых лектинов и др.). Белковая часть g-И. состоит из 143 аминокислотных остатков и имеет два потенциальных участка гликозилирования. В отличие от a- и b-И. он теряет свою активность при рН 2,0 и имеет р/ в области 8,6-8,7. Прир. g-И. представлен тремя белками: с мол. м. 15 тыс. (негликозилирован), 20 тыс. (гликозилирован по одному из участков) и 25 тыс. (гликозилирован по обоим участкам). От С-конца g-И. может отщепляться разное кол-во аминокислотных остатков, что делает его гетерогенным. После отщепления сигнального пептида у g-И. образуется блокированный N-конец (не содержит своб. группы NH2) в виде пироглютаматного остатка. g-И. действует на др. клеточные рецепторы нежели a- и b-И. и отличается от последних менее выраженной антивирусной и более выраженными иммунорегуляторной и антиопухолевой активностями. Т-Лимфоциты человека синтезируют полипептидную цепь g-И. также в виде предшественника, от к-рого затем отщепляется сигнальный пептид, состоящий из 23 аминокислотных остатков с образованием зрелого И. В настоящее время И. получают из прир. источников или методами генной инженерии. Человеческий лейкоцитарный И. используют для лечения острого лейкоза, волосато-клеточной лейкемии, а также для профилактики и лечения гриппа и др. вирусных респираторных заболеваний.
===
Исп. литература для статьи «ИНТЕРФЕРОНЫ»:
Овчинников Ю. А. [и др.], "Молекулярная биология", 1984, т. 18, в. 1, с. 48-69; Pestka S., "Arch. Biochcm. and Biophys.", 1983, v. 221,№ 1, p. 1-37; Shaw G. D. [a.o.], "Nucleic Acids Research", 1983, v. 11, p. 556-73; Labdon J. E. [a.o.], "Arch. Biochem. and Biophys.", 1984, v. 232, № 1, p. 422-26; Rinderknecht E., O'Connor B. H., Rodriguez H., "J. Biol. Chem.", 1984, v. 259, № 11, p. 6790-97; Lemson P. J., Van der Korput J. A. G.M., Trapman J., "J. of. General Virology", 1984, v. 65, № 8, p. 1365-72.
С. Л. Царев.

Страница «ИНТЕРФЕРОНЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учителей, учеников, студентов и просто химиков