ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по Химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.

 
Всё о Химии - Ximia.org

КЕРАТИНЫ


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


КЕРАТИНЫ (от греч. keras, род. падеж keratos - рог), структурные фибриллярные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию a-спирали или b-структуры (структуры складчатого листа) - соотв. a-К. и b-К. a-Кератины (часто их называют просто К.)-осн. тип белков, из к-рых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значит, часть сухой массы наружного слоя кожи. Не раств. в воде, водных р-рах к-т и щелочей, устойчивы к действию протеолитич. ферментов и гидролизу. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот [в б.ч. аминокислотных остатков (—HNCHRCO—) R - неполярные группы] и отличаются от др. фибриллярных структурных белков (напр., коллагена) гл. обр. повыш. содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-К. (мол. м. от 10 тыс. до 50 тыс.) не имеет периодичности. Осн. структурный элемент a-К. млекопитающих -протофибрилла (диаметр 2 им), образованная тремя сплетенными (суперспирализованными) a-спиральными отрезками полипептидов с неспиральными участками на концах цепи. Нерастворимость, а также эластичность и др. мех. особенности a-К. обусловлены наличием многочисл. дисульфидных связей между полипептидными цепями. Самые прочные и жесткие a-К. (напр., в панцире черепах) содержат до 18% остатков цистеина. Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 нм. Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), к-рая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокна. Разрыв дисульфидных связей между соседними a-спиральными участками (напр., при нагр. или действии восстановителей) приводит к диссоциации a-К. на отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для a-К. млекопитающих b-структуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы a-К., включающими участки b-структуры и неупорядоченные области. b-Кератины. Из b-К. наиб. изучены фиброин, выделяемый спец. железами гусениц шелкопрядов при завивке кокона, и паутина - вязкое выделение желез пауков и нек-рых др. паукообразных. Фиброин составляет осн. массу натурального шелкового волокна (ок. 60%). b-К. отличаются от a-К. отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. b-К. не раств. в воде, устойчивы к действию орг. р-рителей, разб. к-т и щелочей; их волокна более гибки, чем у a-К., но в отличие от последних не эластичны. Мол. масса двух связанных между собой полипептидных цепей фиброина составляет ок. 365 тыс. Они содержат большое кол-во остатков глицина, аланина и серина (ок. 87% от всех аминокислотных остатков; каждый второй аминокислотный остаток - глицин); остатки цистеина и метионина отсутствуют. В полипептидной цепи преобладает повторяющаяся последовательность —Gly—Ser—Gly—Ala—Gly—Ala— (букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты). Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, к-рый обволакивается др. белком-серицином (содержит ок. 40% остатков серина). a-К., получаемый из отходов в мясной пром-сти, используют для получения прир. аминокислот. Лит.. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, М., 1985, с. 167-76, В. В. Баев.


===
Исп. литература для статьи «КЕРАТИНЫ»: нет данных

Страница «КЕРАТИНЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учителей, учеников, студентов и просто химиков