ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.
 
Всё о Химии - Ximia.org

СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ (4094-32.jpg-оксидоредуктазы, СОД), ферменты класса оксидоредуктаз, катализирующие диспропорционирование супероксидного анион-радикала:

4094-33.jpg

Анион-радикал4094-34.jpgобразуется в организме из О2 при фагоцитозе (поглощении бактерий, фрагментов клетки или др. частиц нек-рыми клетками). При ряде патологич. состояний (напр., при ишемии ткани)4094-35.jpgможет играть важную роль в развитии заболевания.

С. присутствуют во всех тканях аэробионтов (обитатели суши и воздуха). В клетках млекопитающих С. в осн. локализованы в цитозоле; ок. 10% фермента (по массе) находится в митохондриальных мембранах.

Молекула изофермента С. из цитозоля состоит из 2 идентичных субъединиц с мол. м. 16 тыс., каждая из к-рых содержит по 1 атому Сu2+ и Zn2+ . Фермент активен при рН 6-10, ингибируется NaCN и м.б. экстрагирован смесью хлороформ-этанол. Изофермент, содержащий в качестве кофермента Сu2+ и Zn2+, обнаружен также в матриксе митохондрий и в ядрах, а также в зрелых эритроцитах.

Изофермент митохондриальных мембран состоит из 4 идентичных субъединиц с мол. м. 20 тыс., каждая из к-рых содержит по 1 атому Мn3+ на субъединицу. Оптим. ката-литич. активность такой С. при рН ок. 7; фермент не ингибируется NaCN, разрушается при обработке смесью хлороформ-этанол. Mn-содержащий изофермент, выделенный из бактерий, в отличие от митохондриального тетра-мера является димером. В бактериях Escherichia coli обнаружена также Fe3+-содержащая С. с мол. м. 39 тыс., к-рая в отличие от др. изоферментов ингибируется NaN3.

Механизм действия С. можно представить схемой (Е—Сu2+-фермент):

4094-36.jpg

Донором протонов, вероятно, является имидазольное кольцо остатка гистидина, связывающее ионы металлов. С., содержащие Си2+ и Zn2+ , инактивируются Н2О2 из-за образования комплексов ионов этих металлов с ОН.

Ген, ответственный за биосинтез С., локализован в 21-й хромосоме человека. При трисомии по этой хромосоме (когда организм содержит 3 гомологич. хромосомы) активность С. в клетках крови увеличена на 50%. При увеличении парциального давления О2 кол-во С. в организме увеличивается. Имеются сведения о радиопротекторном действии С.

Изменение активности С. возникает при нек-рых заболеваниях (напр., атеросклерозе, инфаркте миокарда), что м. б. использовано для диагностич. целей.

Препараты С. применяют в качестве противовоспалит. ср-ва, напр. при артритах.


===
Исп. литература для статьи «СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ»:
Фридович И., в кн.: Свободные радикалы в биологии, пер. с англ., т. 1, М., 1979, с. 272-314; Афанасьев И. Б., "Успехи химии". 1979, т. 48, № 6, с. 977-1014; его же, в кн.: Кислородные радикалы в химии и биологии, Минск, 1984; с. 13-29; Ланкин В.З., в кн.: Биохимия липидов и их роль в обмене веществ, М., 1981, с. 75-95. В.З. Ланкин.

Страница «СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учеников, учителей, студентов и просто химиков