ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.
 
Всё о Химии - Ximia.org

ТРИПСИН


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


ТРИПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина; катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т.ч. гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т.

Т.-фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в Т. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных b-, g- и y-T.

Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фос-фолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварит. ферментов.

Мол. м. бычьего Т. 24 тыс., рI 10,5-10,8; оптим. катали-тич. активность при рН 7,8-8,0.

Активный центр Т. состоит из трех аминокислотных остатков: серии-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в Т. соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая к-та-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой к-ты-189, к-рая определяет специфичность Т. к положительно заряженным субстратам. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфсрмента и переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.

Существенной для Т. является способность сорбировать положительно заряженные соед. и нек-рые белки (ингибиторы). В этом случае Т. теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т. к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз.

Недостаток или избыток Т. проявляются в нарушении пищеварения. Наличие Т. в сыворотке крови-тест при диагностике острого панкреатита. Т. широко применяют для установления первичной структуры белков и пептидов, в медицине-для разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.


===
Исп. литература для статьи «ТРИПСИН»:
Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983; Keil В., в кн.: The enzymes, 3 ed, ed. by P.O. Boyer, v. 3, N.Y.-L, 1971, p. 249-75. Н.Ф. Казанская.

Страница «ТРИПСИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учеников, учителей, студентов и просто химиков