ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.
 
Всё о Химии - Ximia.org

ФОСФОЛИПАЗЫ


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


ФОСФОЛИПАЗЫ (фосфатидазы), ферменты класса гидро-лаз, катализирующие гидролиз фосфоглицеридов. В зависимости от места действия на субстрат (позиционной специфичности) различают фосфолипазы A1, A2, С и D (хим. связи, к-рые гидролизуют эти Ф., показаны на ф-ле I); лизофосфолипиды расщепляются под действием Ф. L (ф-ла II; существование позиционно специфичных Ф. L1 и L2 не доказано). Ф. В - устаревшее назв. препаратов, обладающих активностью по типу Ф. А и L.

5028-3.jpg

X - остаток холина, серина, мио-инозита и др.; для Ф. L1 R2=C(O)R4, R3=H; для Ф. L2 R2=H, R3=C(O)R4

Каждое из семейств Ф. неоднородно и включает ферменты, значительно отличающиеся по мол. массам, субъединичному составу и др. св-вам. Все Ф. наиб. активно катализируют гидролиз на пов-сти раздела фаз фосфолипид - вода; медленно гидролизуют водорастворимые субстраты.

Ф. A1 в большинстве своем - внутриклеточные ферменты, часто мембраносвязанные, не нуждаются в коферменте. Их мол. массы варьируют в пределах 15-90 тыс.; оптимальная каталитич. активность проявляется при рН 4,0 (для лизосо-мальных ферментов) или 8,0-9,5 (для ферментов микросом, плазматич. мембран и цитозоля); широко распространены в животных тканях (печень, сердце, мозг) и в микроорганизмах (Bacillus subtilis, В. megateiium, Mycobacter phlei, Escherichia coli).

Ф. A2 - наиб, изученные представители Ф. Известны 3 группы Ф. A2: 1) ферменты ядов змей, рептилий и насекомых, существующие в виде большого кол-ва изоформ (см. Изофер-менты)\ 2) ферменты поджелудочной железы млекопитающих, продуцирующиеся в организме в виде зимогенов (предшественников с большей мол. массой) и активирующиеся трипсином; 3) внутриклеточные ферменты из крови и тканей животных, среди к-рых имеются как р-римые, так и мембра-носвязанные. Ф. A2 первых двух подгрупп являются водорастворимыми ферментами с мол. м. 11-19 тыс. (нек-рые активны в виде димеров), обладают высокой стабильностью благодаря большому числу (6-7) дисульфидных связей; оптимальная каталитич. активность при рН 7,5-9,0; рI от 4,0 до 10,5; кофермент - Ca2+. Для мн. представителей этих подгрупп Ф. известны первичная и пространственная структура; в активном центре обнаружены остатки гистидина и аспара-гиновой к-ты. Cв-ва внутриклеточных Ф. A2 (третья подгруппа) зависят от субклеточной локализации фермента. Их мол. м. 12-75 тыс.; оптимальная каталитич. активность при рН 4,2-9,0; нек-рые ферменты этой подгруппы не содержат коферментов.

Ф. L выделены из растений, микроорганизмов, яда пчел, тканей млекопитающих. Ферменты этой группы крайне неспецифичны, катализируют гидролиз разл. сложноэфирных связей, обладают литическим (разрушающим) действием по отношению к биол. мембранам (что обусловливает их токсичность). Мол. м. Ф. L 15-65 тыс., они менее стабильны, чем Ф. А; их оптимальная каталитич. активность проявляется при рН от 4,5 (лизосомальный фермент) до 10,0 (ферменты ядов); Ф. L не имеют коферментов, не ингибируются этилендиамин-тетрауксусной к-той; нек-рые Ф. L ингибируются диизопро-пилфторфосфатом и п-хлормеркурбензойной к-той; универсальные ингибиторы для всех Ф. L - ПАВ.

Ф. С обнаружены у бактерий Clostridium, Bacillus и Pseudo-monas, а также в клетках млекопитающих (печень, мозг, поджелудочная железа). Для нек-рых из них характерна строгая специфичность по отношению к спиртовой группе молекулы субстрата, напр. к остатку холина (Ф. Cx) и мио-инозита (Ф. Си). Мол. м. Ф. С от 23 до 51 тыс., ионы Zn2+ являются для них коферментом и стабилизатором; оптимальная каталитич. активность при рН ок. 7 для Ф. Cx и при рН < 7 для Ф. Си.

Ф. D обнаружены в растениях (овощи, водоросли), микроорганизмах и в тканях животных. Их мол. м. 90-116 тыс.; оптимальная каталитич. активность при рН 4,7-8,0. Катион-ные ПАВ ингибируют Ф. D, анионные - активируют.

Помимо гидролитич. ф-ции Ф. обладают трансацилазной (Ф. A1, A2 и L) и транс фосфатидилазной (Ф. Си D) активностью.

Ф. играют важную роль в обмене липидов в живых организмах. Их используют для определения структуры фосфо-глицеридов и места их локализации в мембранах.


===
Исп. литература для статьи «ФОСФОЛИПАЗЫ»:
Брокерхоф X., Дженсен Р., Липолитические ферменты,пер. с англ., M., 1978, с. 242-356; Van den Bosch H., "Biochim. et Biophys. Acta", 1980, v. 604, № 2, p. 191-246; Dennis E. А., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 16, N. Y.- L., 1983, p. 307-53. T. В. Романова.

Страница «ФОСФОЛИПАЗЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учеников, учителей, студентов и просто химиков