ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.
 
Всё о Химии - Ximia.org

ХИМОТРИПСИН


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, удаленных от концов белковой цепи (эндопептидаза). С наиб. скоростью катализирует гидролиз связей, образованных карбоксильными группами гидрофобных аминокислот. Гидролизует также сложные эфиры и амиды, образованные этими аминокислотами.
X.- фермент большинства позвоночных, синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента, или зимогена) химотрипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина подвергается протеолизу с образованием X.
Трипсин гидролизует в проферменте 4 пептидные связи и удаляет из молекулы два дипептида в положениях 14-15 и 147-148. Образовавшиеся три фрагмента молекулы X. остаются соединенными двумя дисульфидными связями. X. вместе с трипсином участвует в расщеплении белков в тонком кишечнике.
Секретируются две разные формы X.- А и В, различающиеся по аминокислотному составу. Наиб. хорошо изучена6000-1.jpg -модификация X. А быка (6000-2.jpg-X; мол. м. 25 тыс.), образование к-рой из профермента идет через промежут. модифицир. формы X. А6000-3.jpg . В ферменте имеется 6 связей S — S; размеры молекулы близки к сферической (5,5 х 3,5 х 3,8 нм). Макс. каталитич. активность6000-4.jpg-X. проявляется при рН 7,8-9,0; рI ок. 8.
Для проявления каталитич. действия X. наиб. существенны группы: гидроксильная серина-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в X. соответствует их положениям в проферменте), имидазольная гистидина-57 и карбоксильная аспарагиновой к-ты-102 ("активная триада"). Стабилизацию этой триады осуществляет ионная связь между a-аминогруппой изолейцина-16 и карбоксильной группой аспарагиновой к-ты-194.
Сорбция субстрата в активном центре6000-5.jpg-X. обеспечивается гидрофобной полостью. Ее размеры 1,0 х 0, 5 х 0,4 нм оптимальны для связывания боковых цепей остатков гидрофобных аминокислот (триптофан, фенилаланин, лейцин, тирозин), а конфигурация допускает лишь определенную ориентацию субстрата. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфермента и послед. переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.
Ингибиторы X.- ионы тяжелых металлов, борорг. к-ты, диизопропилфгорфосфат и др.
Недостаток или избыток X. проявляется в нарушениях пищеварения. Фермент применяют в медицине для расщепления некротизир. тканей, разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.


===
Исп. литература для статьи «ХИМОТРИПСИН»:
Березин И. В., Мартинек К., Основы физической химии ферментативного катализа, М., 1977, с. 126-70; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Вlow D. М., в кн.: The Enzymes, 3 ed., ed. by P. D. Boyer, v. 3, N. Y.- L., 1971, p. 185-212.

Н. Ф. Казанская.

Страница «ХИМОТРИПСИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учеников, учителей, студентов и просто химиков