ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по Химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.

 
Всё о Химии - Ximia.org

ЛИЗОЦИМ


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


ЛИЗОЦИМ (мурамидаза), фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз b-1 : 4-гликозидной связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмураминовой к-ты (см. ф-лу) пептидогликана клеточной стенки бактерий. Гидролизует также такую же связь в полимере, состоящем из остатков N-ацетилглюкозамина (хитине), но со значительно меньшей скоростью. Л. обнаружен практически во всех организмах. У позвоночных содержится гл. обр. в слезах, слюне, селезенке, легких, почках и лейкоцитах; в тканях локализуется в лизосомах.
580_600-19.jpg
Выделено и изучено более 50 Л. из разных источников. Все они состоят из одной полипептидной цепи и являются сильно основными белками (рI 10,5-11). Hаиб. изучен Л. белка куриных яиц (мол. м. 14306). Полностью определено его строение, в т.ч. третичная структура. Молекула Л. имеет форму, близкую к форме эллипсоида с осями 3,0 и 4,5 нм. Ее пересекает косая щель, в к-рой происходит сорбция и гидролиз субстрата (в ней м. б. связано 6 гликопиранозных звеньев). Щель имеет гидрофобный карман, в к-ром локализуется ацетамидная группа N-ацетилглюкозамина. Важную роль в механизме гидролиза гликозидной связи играют группа С(О)О- остатка аспарагиновой к-ты (поляризует связь) и недиссоциированный карбоксил остатка глутаминовой к-ты (донор протона). Оптим. условия для лизиса (разрушения) микробов Microccocus lysodeikticus (обычного тест-субстрата Л.) - рН 6-7, ионная сила р-ра 0,1. Ионы Сl-несколько активируют Л.; в отсутствие солей его активность резко падает. Повышение т-ры вплоть до 60 °С увеличивает активность Л.; дальнейшее нагревание обратимо инактивирует фермент. В р-ре (особенно в кислой среде при рН 2-3) Л. выдерживает без необратимой денатурации кратковременное кипячение. В сухом виде фермент выдерживает нагревание при 160°С в течение 1 ч. Конкурентные ингибиторы Л. - близкие по строению к субстрату олигосахариды с небольшим числом звеньев или моносахариды, напр. N-ацетилглюкозамин и олигомер, содержащий 2 или 3 его остатка. У позвоночных Л. выполняет ф-ции неспецифич. антибактериального барьера. Механизм действия обусловлен способностью фермента нарушать клеточную стенку бактерий и вызывать их лизис. Л. применяют в медицине как противомикробное ср-во (в т.ч. как добавка в продукты питания для детей).
===
Исп. литература для статьи «ЛИЗОЦИМ»:
Бухарин О. В., Васильев Н. В., Лизоцим и его роль в биологии и медицине, Томск, 1974; Основы биохимии, пер. с англ., т. I, M., 1981, с. 313-17; Lisozyme, ed. by E. F. Osserman, R. E, Canfield, S. Beychok, N.Y., 1974; Jolles P., Jolles J., "Molec. and Cell Biochem.", 1984, v. 63, № 2, p. 165-89.
Н. А. Кравченко.

Страница «ЛИЗОЦИМ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учителей, учеников, студентов и просто химиков