ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по Химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.

 
Всё о Химии - Ximia.org

МИОГЛОБИН


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


МИОГЛОБИН (от греч. mys, род. падеж myos- мышца и лат. globus-шар), белок мышц позвоночных животных и человека, связывающий переносимый гемоглобином О2 и передающий его окислит. системам клетки.

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В спец. полости М. ("кармане") помещается гем, к-рый связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации a-спирали (все a-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глута-мина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки.

Атом железа тема может находиться в 4 состояниях: в физиологически активном пентакоординир. высокоспиновом ферросостоянии (дезоксимиоглобин, Fe2 + , спиновое число 2), в гексакоординир. высокоспиновом феррисостоя-нии (метмиоглобин, Fe3 + , 6-й лиганд Н2О, спиновое число 5/2) и в низкоспиновых ферро- и феррисостояниях (соотв. Fe2+ и Fe3+ , спиновое число О и 1/2). Низкоспиновые формы образуются из высокоспиновых при взаимод. атома железа тема с нек-рыми лигандами (у дезоксимиоглобина с О2, СО, NO и др.; у метмиоглобина с CN-, N-3 и ими-дазолом). Для феррисостояния возможна смесь высокоспиновой и низкоспиновой форм (лиганды ОН-, NO-2, NCS-).

Связывание лигандов сопровождается конформац. изменениями белка, и, наоборот, конформац. изменения вблизи тема изменяют его электронное состояние и реакц. способность (т.наз. электронно-конформац. взаимод.). Ф-ция М. запасать О2 в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способности иона Fe2+ обратимо связывать молекулу О2 с образованием оксимио-глобина.

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы О2, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О2 резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя тема, предохраняет Fe2+ от окисления при его взаимод. с О2 и регулирует величину сродства к О2. При одном и том же теме и способе его связывания с белком константа равновесия р-ции оксимио-глобин3018-5.jpgдезоксимиоглобин + О2 для М. из разных организмов изменяется в пределах от 0,2.106 до 2,2.106 М-1 (давление О2, соответствующее полунасыщению, от 2,7 до 0,5 мм рт. ст.). Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и каталазной активностями.

В больших кол-вах М. содержится в мышцах морских млекопитающих-дельфинов и тюленей (соотв. 3,5 и 7,7% от массы тела).

М. кашалота был первым белком, для к-рого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространств. структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа.


===
Исп. литература для статьи «МИОГЛОБИН»:
Страйер Л., Биохимия, пер. с англ., т. 1, М., 1984, с. 48-67; Kendrew J., Dickerson R., Strandberg В., "Nature", 1960, v. 185, p. 422-27; Antonini E., Brunori M., Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands, Amst.-L., 1971; Perutz M., "British Medical Bulletin", 1976, v. 32, № 3, p. 195-208. Ю. А. Шаронов.

Страница «МИОГЛОБИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учителей, учеников, студентов и просто химиков