ximia.org - сайт о химии для химиков
РАЗДЕЛЫ САЙТА
Разная химия
Неорганическая
Органическая
Биологическая
Наглядная биохимия
Токсикологическая

База знаний
Химическая энциклопедия
Справочник по веществам
Таблица Д.И. Менделеева
Гетероциклические соед.
Теплотехника
Углеводы

Партнёры по Химии
Всё об Алхимии

Химия в жизни
Каталог предприятий

Дополнительно
Лекарственные средства Фармацевтический справ.

 
Всё о Химии - Ximia.org

АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА


Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА (L-аспартат : 2-оксо-глутарат аминотрансфераза), фермент класса трансфераз, катализирующий при участии кофермента пиридоксаль-5'-фосфата обратимый перенос аминогруппы (трансаминирование) от L-аспарагиновой к-ты (ф-ла I) на 2-оксоглутаровую (II) с образованием щавелевоуксусной (III) и L-глутаминовой (IV) к-т. Р-ция трансаминирования состоит из двух полуреакций; на промежут. этапе образуется пиридоксамин-5'-фосфат (V):
1040-36.jpg1040-37.jpg

В тканях позвоночных А. существует в виде двух форм (изоферментов)-цитозольной (мол.м. 92,6 тыс.) и митохондриальной (мол.м. 89,8 тыс.); их изоэлектрич. точки соотв. 6 и 9. Оптимальная каталитич. активность А. при рН 8,0-8,5. Определены первичная и трехмерная структуры обоих изоферментов. Они состоят из 2 идентичных субъединиц, к-рые построены из 2 доменов - большого, связывающего кофермент, и малого подвижного; между ними расположен активный центр. Взаимодействие с субстратом сопровождается сдвигом малого домена в сторону активного центра и поворотом пиридинового кольца кофермента на ~ 30°. Кофермент прочно связан с апоферментом через остаток фосфорной к-ты, фенольную и альдегидную группы и атом N. Его альдегидная группа образует основание Шиффа с1040-38.jpgNH2-группой остатка лизина в белке, что обусловливает ярко-желтую окраску А. в кислой среде (1040-39.jpg 430 нм); в щелочной среде А. почти бесцветна (1040-40.jpg 362 нм). А. из митохондрий катализирует также трансаминирование с участием L-тирозина, L-триптофана и L-фенилаланина; скорость этого процесса в 200-1000 раз меньше, чем в основной р-ции.

Ингибируется А. гидроксиламином, гидразином и их производными, а также циклосерином, серин-О-сульфокислотой, пропаргилглицином и нек-рыми двухосновными к-тами. Фермент обнаружен у млекопитающих, птиц, растений и микроорганизмов. Активность А. в крови человека резко возрастает при инфаркте миокарда, что используется для диагностич. целей.


===
Исп. литература для статьи «АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА»:
Вгаunstein А. Е., в кн.: Enzymes, ed. by P.O. Boyer, 3 ed, v. 9, N.Y., 1973, pi 379-481; Transaminases, ed. by P. Christen, D.E. Metzler, N.Y., 1984. Ю.М. Торчтский.

Страница «АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

 

Всё о Химии для учителей, учеников, студентов и просто химиков